Ig 的生物學活性
Ig 的重要生物學活性為特異性結合抗原，并通過C區介導一系列的生物效應。包括肌體補體、親和細胞等作用，終排除外來抗原的目的。
抗體分子和相應抗原結合時，其Fab片段的V區起到了決定性作用。其結合的原因有：抗體V區氨基酸結構型特別是高變區的氨基酸殘基，與抗原決定簇的立體構象必須互補吻合，所以抗原抗體的結合具有高度特異性；通過各種非共價鍵，如氫鍵、靜電引力、范德瓦爾斯力等的作用，使抗原抗體分子彼此結合在一起。
補體與游離Ig分子結合的非常弱，但與抗原復合物中的IgG結合則很強，這是由于結合后構型改變而使位于Ch2/Ch3功能區的補體結合點暴露，從而激活補體經典途徑。IgG4、IgA1、IgA2雖不能通過經典途徑激活補體，但其Ig聚合物均可激活Ch3旁路途經。
Ig能夠通過其Fc受體結合，而產生不同的生物學效應。例如IgG分子與細菌等顆粒性抗原結合后，可通過其Fc段與巨噬細胞或中性粒細胞表面的受體結合，而增強其對細菌等顆粒性抗原的吞噬作用。
